PROTEÍNAS

Proteínas: A construção dos seres vivos

Você já deve ter ouvido falar de proteínas, certo? As proteínas são compostos orgânicos relacionados ao metabolismo de construção. Durante as fases de crescimento e desenvolvimento do indivíduo, há um aumento extraordinário do número de suas células passam a exercer funções especializadas, gerando tecidos e órgãos.

As proteínas possuem um papel fundamental no crescimento, já que muitas delas desempenham papel estrutural nas células, isto é, são componentes da membrana plasmática, das organelas dotadas de membrana, do citoesqueleto dos cromossomos etc. E para produzir mais células é preciso mais proteína. Sem elas não há crescimento normal. A diferenciação e a realização de diversas reações químicas componentes do metabolismo celular dependem da paralisação de diversas reações químicas componentes do metabolismo celular dependem da participação de enzimas , uma categoria de proteínas de defesa, chamadas anticorpos. Sem eles, nosso organismo fica extremamente vulnerável.

Certos hormônios, substâncias reguladoras das atividades do nosso organismo, também são protéicos. É o caso da insulina, que controla a taxa de glicose sangüínea.

As proteínas são macromoléculas formadas por uma sucessão de moléculas menores conhecidas como aminoácidos. A maioria dos seres vivos, incluindo o homem, utiliza somente cerca de vinte tipos diferentes de aminoácidos, para a construção de suas proteínas. Com eles, cada ser vivo é capaz de produzir centenas de proteínas diferentes e de tamanho variável.

Como é isso possível, a partir de um pequeno número de aminoácidos?

Imagine um brinquedo formado por peças de plástico, encaixáveis umas nas outras, sendo as cores em número de vinte, diferentes entre si. Havendo muitas peças de cada cor, como você procederia para montar várias seqüências de peças de maneira que cada seqüência fosse diferente da anterior? Provavelmente , você repetiria as cores, alternaria muitas delas, enfim, certamente inúmeras seriam as seqüências e todas diferentes entre si. O mesmo raciocínio é valido para a formação das diferentes proteínas de um ser vivo, a partir de um conjunto de vinte aminoácidos.

Cada aminoácido é diferente de outro. No entanto, todos possuem alguns componentes comuns. Todo aminoácido possui um átomo de carbono, ao qual estão ligados uma carboxila, uma amina e um hidrogênio. A quarta ligação é a porção variável, representada por R, e pode ser ocupada por um hidrogênio, ou por um metil ou por outro radical.

Confira os aminoácidos mais conhecidos!

Ligação peptídica: unindo aminoácidos

Do mesmo modo que em um trem cada vagão está engatado ao seguinte, em uma proteína cada aminoácido está ligado a outro por uma ligação peptídica. Por meio dessa ligação, o grupo amina de um aminoácido une-se ao grupo carboxila do outro, havendo a liberação de uma molécula de água. Os dois aminoácidos unidos formam um dipeptídio. A ligação de um terceiro aminoácido ao dipeptídeo origina um tripeptídeo que então, contém duas ligações peptídicas. Se um quarto aminoácido se ligar aos três anteriores, teremos um tetrapeptídeo, com três ligações peptídicas. Com o aumento do número de aminoácidos na cadeia, forma-se um polipetídio, denominação utilizada até o número de 70 aminoácidos. A partir desse número considera-se que o composto formado é uma proteína.

Aminoácidos essenciais e naturais

Todos os seres vivos produzem proteínas. No entanto, nem todos produzem os vinte tipos de aminoácidos necessários para a construção das proteínas. O homem, por exemplo, é capaz de sintetizar no fígado apenas onze dos vinte tipos de aminoácidos. Esses onze aminoácidos são considerados naturais para a nossa espécie. São eles:alanina, asparagina,cisteína, glicina, glutamina, histidina, prolina, tiroxina, ácido aspártico, ácido glutâmico.

Os outros nove tipos, os que não sintetizamos, são os essenciais e devem ser obtidos de quem os produz (plantas ou animais). São eles: arginina, fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, serina, treonina, triptofano e valina.

É preciso lembrar que um determinado aminoácido pode ser essencial para uma espécie e ser natural para outra.

Uma visão espacial da proteína

Uma molécula de proteína tem, a grosso modo, formato de um colar de contas. O fio fundamental da proteína, formado como uma seqüência de aminoácidos (cuja seqüência é determinada geneticamente), constitui a chamada estrutura primária da proteína.

Ocorre, porém, que o papel biológico da maioria das proteínas depende de uma forma espacial muito mais elaborada. Assim, o fio fundamental é capaz de se enrolar sobre si mesmo, resultando um filamento espiralado que conduz à estrutura secundária, mantida estável por ligações que surgem entre os aminoácidos.

Novos dobramentos da espiral conduzem a uma nova forma, globosa, mantida estável graças a novas ligações que ocorrem entre os aminoácidos. Essa forma globosa representa a estrutura terciária.

Em certas proteínas , cadeias polipeptídicas em estruturas terciárias globosa unem-se, originando uma forma espacial muito complexa, determinante do papel bioquímico da proteína. Essa nova forma constitui a estrutura quaternária dessas proteínas.

A figura abaixo mostra as quatro estruturas da hemoglobina juntas. Q hemoglobina esta presente dentro os glóbulos vermelhos do sangue e seu papel biológico é ligar-se a moléculas de oxigênio, transportando-as a nossos tecidos.

O fio do telefone pode ilustrar bem a idéia das estruturas protéicas:

Forma e função: um binômio inseparável

Logo mais você compreenderá de que modo a estrutura espacial de uma proteína está relacionado à função biológica que ela exerce. Por enquanto, lembre-se que, a manutenção das estruturas secundárias e terciárias deve-se a ligações que ocorrem entre os aminoácidos no interior da molécula protéica, determinando os diferentes aspectos espaciais observados.

O aquecimento de uma proteína a determinadas temperaturas promove a ruptura das ligações internas entre os aminoácidos, responsáveis pela manutenção das estruturas secundária e terciária. Os aminoácidos não se separam, são se rompem as ligações peptídicas, porém a proteína fica “desmantelada”, perde a sua estrutura original. Dizemos que ocorreu uma desnaturação protéica, com perda da sua forma origina. Dessa maneira a função biológica da proteína é prejudicada.

Nem sempre, porém, é a temperatura ou a alteração da acidez do meio que provoca a mudança da forma da proteína. Muitas vezes, a substituição de um simples aminoácido pode provocar alteração da forma da proteína.

Um exemplo importante é a substituição, na molécula de hemoglobina, do aminoácido ácido glutâmico pelo aminoácido valina. Essa simples troca provoca uma profunda alteração na forma da molécula inteira de hemoglobina, interferindo diretamente na sua capacidade de transportar oxigênio. Hemácias contendo a hemoglobina alterada adquirem o formato de foice, quando submetidas a certas condições, o que deu nome a essa anomalia: anemia falciforme.

FONTE

http://www.sobiologia.com.br/conteudos/quimica_vida/quimica11.php